Kuva Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
proteiinit olemme biologiset polymeerit koostuu aminohappoja. Aminohapot, jotka on kytketty toisiinsa peptidisidoksilla, muodostavat polypeptidiketjun. Yksi tai useampia polypeptidiketjuja, jotka on kierretty 3D-muotoon, muodostavat proteiinin. Proteiineilla on monimutkaisia muotoja, jotka sisältävät erilaisia taitoksia, silmukoita ja käyriä. Proteiinien taittuminen tapahtuu spontaanisti. Kemiallinen sitoutuminen polypeptidiketjun osien välillä auttaa pitämään proteiinia yhdessä ja antamaan sille sen muodon. Proteiinimolekyylejä on kahta yleistä luokkaa: globaalit proteiinit ja kuitumaiset proteiinit. Globaaliproteiinit ovat yleensä kompakteja, liukoisia ja pallomaisia. Kuituproteiinit ovat tyypillisesti pitkänomaisia ja liukenemattomia. Globulaarisilla ja kuituproteiineilla voi olla yksi tai useampi neljästä proteiinirakenteen tyypistä.
Proteiinirakenteen neljä tasoa erotetaan toisistaan polypeptidiketjun monimutkaisuusasteen perusteella. Yksi proteiinimolekyyli voi sisältää yhden tai useamman proteiinirakennetyypin: primaarisen, sekundaarisen, tertiäärisen ja kvaternäärisen rakenteen.
Ensisijainen rakenne kuvaa ainutlaatuisen järjestyksen, jossa aminohapot on kytketty toisiinsa proteiinin muodostamiseksi. Proteiinit rakennetaan 20 aminohapon joukosta. Yleensä aminohapoilla on seuraavat rakenteelliset ominaisuudet:
Kaikilla aminohapoilla on alfahiili sitoutuneena vetyatomiin, karboksyyliryhmään ja aminoryhmään. "R" -ryhmä vaihtelee välillä aminohappoja ja määrittää näiden väliset erot proteiinimonomeerit. Proteiinin aminohapposekvenssi määritetään solusta löydetyn tiedon perusteella geneettinen koodi. Aminohappojen järjestys polypeptidiketjussa on ainutlaatuinen ja spesifinen tietylle proteiinille. Yhden aminohapon muuttaminen aiheuttaa a geenimutaatio, mikä johtaa useimmiten toimimattomaan proteiiniin.
Toissijainen rakenne "Polypeptidiketju" tarkoittaa polypeptidiketjun kelaamista tai taittoa, joka antaa proteiinille sen 3D-muodon. Proteiineissa havaitaan kahden tyyppisiä sekundaarisia rakenteita. Yksi tyyppi on alfa (a) -kierukka rakenne. Tämä rakenne muistuttaa kierrettyä jousta ja on varmistettu vedyssidoksella polypeptidiketjussa. Toinen proteiinien sekundaarirakenteen tyyppi on beeta (β) laskostettu arkki. Tämä rakenne näyttää olevan taitettu tai laskostettu ja sitä pidetään yhdessä vety-sidoksella taitetun ketjun polypeptidiyksiköiden välillä, jotka sijaitsevat vierekkäin.
Kvaternäärinen rakenne Termi "polymeerit" viittaa proteiinimakromolekyylin rakenteeseen, joka muodostuu vuorovaikutuksesta useiden polypeptidiketjujen välillä. Jokaiseen polypeptidiketjuun viitataan alayksikkönä. Proteiinit, joilla on kvaternäärinen rakenne, voivat koostua useammasta kuin yhdestä saman tyyppisestä proteiini-alayksiköstä. Ne voivat myös koostua eri alayksiköistä. Hemoglobiini on esimerkki proteiinista, jolla on kvaternäärinen rakenne. Hemoglobiini, löytyy veri, on rautaa sisältävä proteiini, joka sitoo happimolekyylejä. Se sisältää neljä alayksikköä: kaksi alfa-alayksikköä ja kaksi beeta-alayksikköä.
Proteiinin kolmiulotteinen muoto määräytyy sen primaarisen rakenteen perusteella. Aminohappojen järjestys vahvistaa proteiinin rakenteen ja spesifisen toiminnan. Erityiset ohjeet aminohappojen järjestykselle on merkitty geenit solussa. Kun solu havaitsee proteiinisynteesin tarpeen, DNA- purkaa ja kirjoitetaan tekstiksi RNA kopio geneettisestä koodista. Tätä prosessia kutsutaan DNA-transkriptio. RNA-kopio on sitten käännetty tuottaa proteiinia. DNA: n geneettinen tieto määrittää spesifisen aminohappojen sekvenssin ja tuotetun spesifisen proteiinin. Proteiinit ovat esimerkkejä yhden tyyppisestä biologisesta polymeeristä. Yhdessä proteiinien kanssa hiilihydraatit, lipidejäja nukleiinihapot muodostavat elämisessä orgaanisten yhdisteiden neljä pääluokkaa solut.